Сиаловые кислоты биохимия. Сиаловые кислоты в крови
При выдаче направления на проведение анализа на содержание сиаловых кислот в сыворотке крови большинство пациентов пугаются, поскольку не знают, для чего назначается такое исследование.
Анализ на сиаловые кислоты – простой тест, который помогает выявить развитие ревматоидного артрита и внутренних воспалительных процессов на начальной стадии. Если назначен такой анализ, пациенту обязательно нужно знать, как подготовиться к нему, в противном случае результат тестирования может быть недостоверным.
За что отвечает данный компонент
Сиаловые кислоты – подвид химических веществ, содержащихся в тканях и биологических жидкостях. Наибольшее их количество содержится в слюне и секрете, продуцируемом железами слизистых оболочек. Благодаря этому компоненту биологические жидкости, продуцируемые слизистыми оболочками, приобретают нужную вязкость и структуру.
В первую очередь это касается секрета, вырабатываемого железами дыхательных органов, пищеварительной и половой систем. За счет нормализации консистенции секрета это вещество также снижает вероятность негативного химического воздействия и механического травмирования. Определить содержание компонента помогает анализ крови (даже несмотря на то, что в сыворотке они присутствуют в минимальном количестве).
Объединяясь с белками и некоторыми гормонами, кислоты обеспечивают более продолжительную циркуляцию этих веществ по венам и капиллярам. Кроме того, они оказывают воздействие на транспортировку эритроцитов и лимфоцитов. Присутствие таких кислот на поверхности эритроцитов также оказывает действие на их жизненный цикл. Обычно такой анализ назначается ревматологом.
Показаниями к его поведению являются следующие жалобы пациента:
- дискомфорт и боли в сочленениях, которые присутствуют даже при нахождении в состоянии покоя;
- ухудшение подвижности суставов;
- отечность и покраснение тканей в области сочленений.
Причины повышенного содержания
Врачи предупреждают, что спровоцировать повышение сиаловой кислоты в крови могут самые разные факторы. Если лабораторное исследование покажет повышенный уровень, назначаются дополнительные лабораторные и инструментальные обследования, которые помогут выявить общую клиническую картину и определить, с какой патологией столкнулся пациент.
На профессиональном языке повышенное содержание этих структурных компонентов называется сиалидоз. Чаще всего причиной его возникновения являются генетические нарушения в обмене веществ и метаболизме. Также данная патология может развиться вследствие дефекта сиалидазы – этот фермент обеспечивает выведение сиаловых кислот.
Кроме того, сиалидоз может быть симптомом таких заболеваний и нарушений:
- инфаркт миокарда;
- наличие опухолей злокачественного происхождения в структурах головного мозга;
- онкологическое поражение лимфоидных тканей;
- активная форма туберкулеза;
- паренхиматозная желтуха;
- обострение артрита;
- деструктивные изменения в почках;
- остеомиелит.
Если анализ крови покажет недостаточное содержание компонента, это может быть признаком дегенеративных процессов, протекающих в центральной нервной системе, а также свидетельствовать о болезни Вильсона.
Особенности проведения анализа
Анализ крови на выявление количества данного соединения осуществляется только путем забора крови из вены и проведения дальнейшего лабораторного исследования.
Другие методы определения этого структурного компонента являются малоэффективными. В зависимости от своих предпочтений, пациент может сдавать кровь как в городской больнице, так и в частной клинике.
При записи на процедуру администратор обязательно должен рассказать пациенту о том, как проводится подготовка. Забор биологического материала осуществляется исключительно на голодный желудок (чаще всего в утренние часы). Чтобы свести к минимуму риск неправильной расшифровки результатов, за несколько часов до процедуры пациенту нужно отказаться от еды, курения и повышенных физических нагрузок.
Спровоцировать временное повышение сиаловых кислот также могут стресс и эмоциональная нестабильность. Вне зависимости от того, где именно проводилось исследование, расшифровка обычно занимает не более 2 суток. По истечении этого времени бланк с результатами выдается на руки пациенту.
Анализы можно сдавать как в государственных, так и в частых лабораториях
Расшифровка результатов
Заключение
В настоящее время данный анализ постепенно утрачивает свою актуальность и все реже применяется в биохимической диагностике. Частично это обусловлено его специфичностью и отсутствием возможности постановки точного диагноза. Единственный вывод, который может сделать врач, увидев заключение о повышенном содержании этого компонента, – присутствие в организме воспалительного процесса.
Однако встречаются также у растений , грибов и бактерий . Впервые были обнаружены в 1930-е годы Гуннаром Бликсом , Эрнстом Кленком и другими в качестве преобладающих продуктов мягкого кислотного гидролиза гликолипидов мозга и муцинов слюны , от чего и получили своё название . К 1980-м годам были идентифицированы более 30 различных производных НАНК. Другой ряд сиаловых кислот включает в себя метаболиты 2-кето-3-деоксинононовой кислоты (Kdn); с их учётом общее число сиаловых кислот достигает 50 .
Структура
Из-за влияния карбоксильной группы на кетозидную связь сиаловые кислоты неустойчивы, эта связь легко подвергается гидролитическому расщеплению.
Нумерация структуры сиаловой кислоты начинается с карбоксильного атома углерода. Конфигурация, в которой карбоксилат-анион находится в аксиальном положении, является α-аномером.
В растворе сиаловая кислота преимущественно находится в β-форме (более 90 %), а в состав гликанов входит α-аномер.
Разнообразие сиаловых кислот определяется, во-первых, природой и позицией замещения углевода , к которому гликозидной связью присоединён фрагмент сиаловой кислоты, а во-вторых, характером модификации заместителей при атомах углерода C-1, C-4, C-5, C-7, C-8 и C-9. Гликозидные связи создаются ферментами сиалилтрансферазами , чаще всего с позициями C-3 и C-6 остатков галактозы и C-6 N-ацетилгалактозамина .
Варьирование заместителей при атоме C-5 определяет строение четырёх ключевых сиаловых кислот: Neu5Ac (N-ацетил), Kdn (гидроксил), N-гликолилнейраминовой кислоты (Neu5Gc), N-(гидроксиацетил)), а также нейраминовой кислоты (Neu, аминогруппа). Карбоксильная группа при C-1 обычно депротонирована, однако может образовывать лактоны с соседними сахаридами, а также лактамы в случае Neu. Среди заместителей при остальных атомах углерода обычно встречаются O-метил, O-ацетил, O-сульфат, O-лактил, а также фосфатная группа. Встречаются также ненасыщенные и дегидрированные производные сиаловых кислот, наиболее распространённое среди которых - Neu2en5Ac (2-деокси-2,3-дидегидро-НАНК) .
Физико-химические свойства
Сиаловые кислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, слабо растворимые в растворах спирта и эфира и нерастворимые в неполярных органических растворителях . Имеют низкие температуры плавления. При нагревании выше 130-160° C большинство сиаловых кислот разлагаются. Весьма неустойчивы: при хранении водных растворов наблюдается их распад. Разлагаются под действием минеральных и некоторых органических кислот , а также при взаимодействии с основаниями . По своей природе сиаловые кислоты являются полифункциональными соединениями с ярко выраженной кислотностью (pK a = 2,6), образуют метиловые эфиры.
Специфические реакции
Сиаловые кислоты имеют ряд специфических реакций:
- прямая реакция Эрлиха;
- реакция Уоррена с тиобарбитуровой кислотой .
Первая реакция широко применяется при исследовании гликопротеинов , так как другие компоненты этих биополимеров в этих условиях не дают окрашенных соединений. Данная реакция основана на превращении сиаловых кислот в производные пиррола , которые дают окрашивание при взаимодействии N-диметиламинобензальдегидом.
Вторая основана на образовании формилпировиноградной кислоты, которая даёт цветную реакцию при взаимодействии с тиобарбитуровой кислотой .
Методы обнаружения
Для идентификации сиаловых кислот применяется хроматография на бумаге, в тонком слое силикагеля , электрофорез на бумаге.
Распространение
Сиаловые кислоты широко распространены в природе. Встречаются в составе гликокаликса животной клетки (в том числе человека), клеточных оболочках бактерий , клеточной стенок растений , являются структурными компонентами гликопротеинов и гликолипопротеинов, входят в состав структурных компонентов олигосахаридов женского молока , простетической группы мукопротеина подчелюстной железы, ганглиозидов мозга участвующих в проведении нервных импульсов , часто встречаются в составе спинномозговой жидкости (в свободном состоянии), секретов слюнных желез , слизей , в мембранах , митохондрий , микросом .
Биосинтез
В бактериальных системах сиаловые кислоты синтезируются с помощью фермента альдолазы . Фермент в качестве субстрата использует производное маннозы , вставляя три атома углерода от молекулы пирувата в полученную структуру сиаловой кислоты. Альдолазы могут использоваться также для химико-ферментативного синтеза производных сиаловой кислоты .
Функции
Сиаловые кислоты представляют собой важный строительный блок гликанов и гликолипидов . Их типичное расположение - на концах N-гликанов, O-гликанов и ганглиозидов , но они также могут быть промежуточными звеньями полисахаридов (преимущественно бактериальных), а также формировать олиго- и полисиаловые кислоты . Наличие сиаловых кислот на концах олигосахаридных цепей животных гликопротеинов обеспечивает возможность циркуляции последних в кровотоке, предотвращая захват их клетками печени . Входя в состав биополимеров животных клеток, сиаловые кислоты во многом определяют свойства клеточной поверхности. Находясь на невосстанавливаюшем конце олигосахаридных цепей гликолипидов и гликопротеинов, сиаловые кислоты маскируют антигенные детерминанты биополимера .
Сиаловые кислоты связывают селектин в организме человека и других организмах.
Играют значительную роль в
Ход работы
Сиаловые кислоты представляют собой N-ацетил- и N-глицилпроизводные нейраминовой кислоты. Эти соединения рассматриваются как нормальные компоненты всех тканей и биологических жидкостей организма человека и животных и являются важной составной частью углевод-белковых (гликопротеинов) и углевод-липидных (гликолипидов) комплексов, в которых занимают обычно краевое положение.
После отщепления от гликопротеидов свободные сиаловые кислоты инактивируют многие бактериальные и вирусные болезнетворные агенты. Поэтому увеличение содержания в крови сиалогликопротеинов может быть проявлением компенсаторной, защитной воспалительной реакции. В свободном виде производные нейраминовой кислоты присутствуют в крови, ликворе, слизистой оболочке желудка, щитовидной железе и др.
Для определения концентрации сиаловых кислот в сыворотке крови обычно используется колориметрический метод Гесса. При этом безбелковый фильтрат сыворотки крови подвергают гидролизу, в результате чего из состава сиалогликопротеидов выделяются сиаловые кислоты, которые взаимодействуя с уксусной и серной кислотами в условиях повышенной температуры, создаваемой в кипящей водяной бане, дают окрашенные соединения, изменяющие цвет раствора в буровато-розовый или красно-фиолетовый. При этом интенсивность окрашивания зависит от концентрации сиаловых кислот.
В центрифужную пробирку наливают 1 мл сыворотки крови и, осторожно встряхивая, добавляют 1 мл 10% раствора трихлоруксусной кислоты. Пробирку помещают на 5 минут в кипящую водяную баню, затем охлаждают обычно путем выдерживания ее в течение 5 минут в ледяной бане или холодной воде, центрифугируют 5 минут при 1000-2000 об/мин.
К 0,4 мл отобранной надосадочной жидкости добавляют 5 мл уксусно-сернокислой смеси и пробы повторно нагревают в кипящей водяной бане в течение 30 минут. При этом бесцветный раствор постепенно приобретает красно-фиолетовый цвет. После охлаждения в ледяной бане или под струей холодной воды пробы колориметрируют на ФЭКе с зеленым светофильтром в кювете с шириной слоя 10 мм. В качестве контроля используют 5% раствор серной кислоты в ледяной уксусной кислоте.
Результат выражают либо в условных единицах (при отсутствии стандартного раствора), для чего полученную величину экстинкции умножают на 1000, либо в значениях концентрации ацетилнейраминовой кислоты. В последнем случае расчет ведут по калибровочному графику.
Построение калибровочного графика . Из основного стандартного раствора -ацетилнейраминовой кислоты готовят рабочие растворы, как показано в таблице 7:
Приготовление рабочих растворов Таблица 7.
|
№ пробирки |
Рабочие стандартные растворы, мл |
Концентрация нейраминовой кислоты в пробе |
||
|
Основной стандартный раствор -ацетилней-раминовой кислоты |
Дистиллированная вода | |||
К растворам прибавляют 5 мл уксусно-сернокислого реактива и обрабатывают их так же, как опытные пробы.
В норме содержание сиаловых кислот составляет 135-200 усл.ед., или 62-73 мг% (0,62-0,73 г/л), или 2,00-2,36 ммоль/л -ацетилнейраминовой кислоты. При инфекционных, аллергических состояниях и некробиотических процессах нарушается тканевой метаболизм с деполимеризацией гликопротеиновых комплексов. В результате этих изменений в сыворотке крови в большом количестве появляются продукты расщепления белково-углеводных комплексов и в связи с этим резко нарастает доля сиаловых кислот.
Гиперсиалемия (повышение уровня сиаловых кислот в сыворотке крови) наблюдается при опухолях головного мозга, инфаркте миокарда, ревматизме, туберкулезе, раке, эндокардите, лейкемии, лимфогранулематозе, нефротическом синдроме, остеомиелите и других заболеваниях (преимущественно воспалительного характера, а также сопровождающихся распадом соединительной ткани). У больных с активным туберкулезом содержание нейраминовых кислот нередко составляет 5,74 ммоль/л, с подострым бактериальным эндокардитом – 3,3 ммоль/л, с далеко зашедшей раковой опухолью – 4,58 ммоль/л. Их концентрация возрастает также при заболеваниях, связанных с поражением паренхимы печени и коллагенозах.
Гипосиалемия или снижение доли сиаловых кислот в крови отмечается при пернициозной анемии, гемохроматозе, болезни Вильсона-Коновалова и дегенеративных процессах в центральной нервной системе, что, видимо, связано с нарушением биосинтеза гликопротеиновых комплексов.
5. СОСТАВЛЕНИЕ ОТЧЕТА
Отчет составляется с указанием цели, задания, экспериментальные данные и выводы.
6. ВОПРОСЫ ДЛЯ КОНТРОЛЯ
6.1. Дайте определение гликопротеидам и назовите соединения, входящие в состав их небелковой части.
Как и по какому принципу можно классифицировать все углевод-белковые комплексы?
Какие типы связей обнаруживаются между белковым и углеводным компонентами в гликопротеидах?
Какова биологическая роль гликопротеидов в организме?
Какие качественно новые свойства белковой молекуле придает углеводная группировка?
Что такое гликозаминогликаны? В какой ткани обнаруживается наибольшее количество этих соединений?
Какие продукты образуются при гидролизе небелковой части гликопротеидов? Какими качественными реакциями можно их обнаружить?
6.8. Что такое серомукоиды плазмы крови? Какие соединения относятся к этой группе веществ?
6.9. В чем заключается принцип турбидиметрического метода определения серомукоидов в сыворотке крови? Значение количественного определения серомукоидов в сыворотке крови?
Что такое сиаловые кислоты и какова их роль в организме?
Каковы принцип и химизм количественного определения сиаловых кислот в сыворотке крови методом Гесса? Значение количественного определения уровня сиаловых кислот в сыворотке крови.
6.12. Какая реакция является качественной на углеводы?
6.13. Какие ткани в живых организмах содержат большое количество гликопротеидов?
Тема: ФОСФОПРОТЕИДЫ
1. ЦЕЛЬ РАБОТЫ
Изучить состав и строение фосфопротеидов.
СИАЛОВЫЕ КИСЛОТЫ - актированные производные нейраминовой кислоты, входят в состав гликопротеидов, гликолипидов (ганглиозидов), муцинов и других гликоконъюгатов. Биол. роль С. к. определяется их участием в формировании специфических свойств физиологически активных углеводсодержащих соединений. Содержание С. к. в крови является дополнительным диагностическим тестом при нек-рых воспалительных заболеваниях - артритах (см.), полиартритах (см.), ревматоидном артрите (см.) и др., характеризующим степень воспалительного процесса. Генетически обусловленная недостаточность фермента нейраминидазы (сиалидазы; КФ 3. 2. 1. 18) служит причиной возникновения наследственных болезней накопления сиалидозов. В неацилированном состоянии нейраминовая кислота (см.) является нестойким веществом и в природе не встречается.
Свободные С. к. в организме животных и человека обнаружены в очень незначительных количествах. Как правило, они входят в состав различных олигосахаридов (см.), гликолипидов (см.) - ганглиозидов (см.) и гликопротеидов (см.). Гликопротеиды, содержащие большое количество С. к., называют сиало-гликопротеидами. У бактерий обнаружен полимер одной из С. к.- N-ацетилнейраминовой к-ты - так наз. коломиновая к-та.
С. к. различают в зависимости от типа ацильных радикалов (обычно ацетил- или гликолил-), их числа и характера связи (N- или О-). С помощью хим. синтеза получены С. к., не встречающиеся в природе, напр, бензоил-, пропионил-, формил-, сукцинилнейраминовая к-ты и др.
Чистые С. к. представляют собой бесцветные кристаллы, легко растворимые в воде, ограниченно растворимые в метаноле и нерастворимые в эфире; они неустойчивы в растворах щелочей и к-т, при нагревании разрушаются с изменением окраски. С. к. являются сильными кислотами и восстанавливают жидкость Фелинга.
Биосинтез С. к. в организме животных и человека начинается с фосфорилирования (см.) М-ацетилманнозамина под действием одноименной киназы (см.). Фосфорилированный N-ацетилманнозамин и фосфоенол-пировиноградная к-та являются биосинтетическими предшественниками
С. к. Под действием специфической N-ацетилнейраминат-синтазы (КФ 4. 1. 3. 19) они превращаются в N-ацетилнейраминовую к-ту. Из нее путем прямого ферментативного гид-роксилирования образуется N-гли-колилнейраминовая к-та. Кроме кислорода, эта реакция требует присутствия аскорбиновой к-ты и ионов Fe2+. Донором аниона уксусной кислоты (см.) - ацетила - при образовании С. к. служит ацетил-КоА. Ферменты ацетил-КоА: N-ацетил- нейраминат - 4 - О-ацетилтрансфераза (КФ 2. 3. 1. 44) и ацетил-КоА: N-аце-тилнейраминат 7(или 8)-0-ацетил-трансферазы (КФ 2. 3. 1. 45) участвуют в образовании соответствующих С. к.- N- и О-диацетил- и N-ацетил-О-диацетилнейраминовой к-т. Установлено, что эти превращения могут происходить уже после включения N-ацетилнейраминовой к-ты в гликопротеиды. Присоединение С. к. к молекуле гликоконъюгата происходит после ее активирования цитидинмонофосфатом (ЦМФ). Образование ЦМФ-сиаловых к-т катализирует ацилнейраминат-цитидилилтрансфераза (ЦМФсиалат-синтаза; КФ 2. 7. 7. 43). Этот фермент неспецифичен в отношении разных С. к. Перенос С. к. от активированных ЦМФ С. к. осуществляется при участии специфических сиалилтрансфераз (КФ 2. 4. 99. 1).
N-ацетилнейраминовая и N-гли-колилнейраминовая к-ты расщепляются под действием альдолазы N-ацилнейраминовой к-ты (КФ 4. 1. 3. 3) на соответствующий N-ацил-маннозамин и пировиноградную к-ту. Диацилированные С. к. почти не расщепляются этим ферментом.
От молекул содержащих их веществ С. к. отщепляются под действием нейраминидазы. Время циркуляции в кровотоке нек-рых белков крови (церулоплазмина, о^-глобулина и др.) и нек-рых гормонов (хорионического гонадотропина, фолликулостимулирующего и лютеинизирую-щего гормонов и др.) после отщепления от их молекул С. к. резко сокращается. Асиалогликопротеиды имеют на конце углеводной цепи, как правило, галактозу (см.), что делает возможным их поглощение печенью, к-рое, в свою очередь, обеспечивается специфическими рецепторами, содержащими С. к. Потерю биол. активности нек-рыми гормонами после их десиалирования объясняют теперь именно их исчезновением из кровотока. Продолжительность циркуляции в кровотоке нек-рых клеток крови также уменьшается после удаления с их поверхности С. к. Предполагают, что процесс старения эритроцитов связан с уменьшением количества С. к. в их оболочке.
Установлено, что С. к. создают высокую плотность отрицательного заряда на молекулах гликопротеидов и муцинов и тем самым обусловливают вытянутую, палочковидную форму их молекул, благодаря к-рой секреты слизистых оболочек дыхательных путей, кишечника и половых путей, отличающиеся большим содержанием сиалогликопротеидов, обладают высокой вязкостью, что обеспечивает защиту слизистых оболочек от проникновения бактерий, а также от механических и хим. повреждений. С. к. в составе гликопротеидов секрета слизистых оболочек половых путей играют существенную роль в процессе оплодотворения (см.). Вязкость секрета в шейке матки снижается только во время овуляции, облегчая доступ сперматозоидам к яйцеклетке. С. к. являются важным компонентом блестящей зоны (zona pellucida) яйцеклетки млекопитающих: после удаления С. к. сперматозоиды не могут проникнуть внутрь яйцеклетки. С. к. в значительной степени определяют способность клеток к адгезии (см.). Предполагают, что С. к. маскируют остатки сахаров, являющихся антигенными детерминантами в гликопротеидах. Удаление С. к. из гликопротеидов или с поверхности клеток повышает их иммуногенность. Содержание С. к. в крови резко повышается при многих острых и хрон. воспалительных заболеваниях.
Избыточную экскрецию сиалоолигосахаридов с мочой наблюдают при сиалидозах - группе заболеваний, вызванных недостаточностью нейраминидазы (сиалидазы), фермента, отщепляющего концевые остатки С. к. от различных содержащих их веществ. Сиалидозы представляют собой наследственные болезни накопления, передающиеся по аутосомно-рецессивному типу наследования. Характерными клин, признаками сиалидозов являются миоклонические судороги, появление на глазном дне пятна типа «вишневой косточки», прогрессирующая слепота. Различают сиалидозы типа 1, клин, картина которых характеризуется отсутствием умственной отсталости и признаков дисморфизма, и сиалидозы типа 2, характеризующиеся умственной отсталостью и дисморфическими признаками, напоминающими дисморфизм при синдроме Гурлер (см. Гаргоилизм). Содержание отдельных сиалоолигосахаридов в моче больных сиалидозами превышает норму более чем в 100 раз. Выявление сиалоолигосахаридов в моче с помощью тонкослойной хроматографии (см.) используют для предварительной диагностики сиалидоза. Окончательный диагноз может быть поставлен только после установления недостаточности нейраминидазы в лейкоцитах и культуре кожных фибробластов.
Описаны также случаи сиалурии, когда у больного с мочой выделялось огромное количество С. к. (до 7 г в сутки) в виде свободной N-ацетил-еейраминовой к-ты.
Наиболее чувствительными и специфичными методами определения С. к. в биол. материале (сыворотке крови, синовиальной жидкости и др.) являются резорциновый метод Свеннерхольма и метод определения С. к. с тиобарбитуровой к-той.
При определении С. к. по методу Свеннерхольма к р-ру, содержащему С. к., добавляют резорцин, соляную к-ту, сульфат меди и выдерживают в течение 15 мин. на кипящей водяной бане. Интенсивность развивающейся синей окраски прямо пропорциональна содержанию €. к. в пробе и определяется фотометрированием с красным светофильтром (см. Фотометрия). Метод определения С. к. с тиобарбитуровой к-той основан на их окислении перйодатом натрия и определении интенсивности окраски, развивающейся в результате взаимодействия образовавшейся бета-формилпировиноградной к-ты с тиобарбитуровой к-той. Окрашенный р-р колориметрируют при 549 нм.
Библиография: Цветкова И. В. Нейраминовая кислота и ее значение в организме, Вопр. мед. хим.. т. 7, № 1, с. 1, 1961, библиогр.; Lowden J. A. a. O’Brien J. S. Sialidosis, a review of human neuraminidase deficiency, Amer. J. hum. Genet., v. 31, p. 1, 1979; Schauer R. Chemistry and biology of the acylneurami-nic acids, Angew. Chem., Bd 85, S. 128, 1973; Sharon N. Complex carbohydrates, Their chemistry, biosynthesis and functions, Reading, 1975.
И. В. Цветкова.
Спасибо
Биохимический анализ крови
- это лабораторный метод исследования показателей крови, отображающий функциональное состояние тех или иных внутренних органов, а так же указывающий на недостаток в организме различных микроэлементов или витаминов . Любое, даже самое незначительное, изменение биохимических показателей крови, говорит о том, что какой-то определённый внутренний орган не справляется со своими функциями. Результаты биохимического анализа крови используются докторами почти в каждой области медицины. Они помогают установить правильный клинический диагноз заболевания, определить стадию его развития, а также назначить и откорректировать лечение.
Подготовка к сдаче анализа
Биохимический анализ требует специальной предварительной подготовки пациента. Приём пищи производится не менее 6 - 12 часов до проведения анализа крови. Это основывается на том, что любой пищевой продукт способен оказывать влияние на показатели крови, изменяя тем самым результат анализа, что в свою очередь, может повлечь за собой неправильный диагноз и лечение. Так же, стоит ограничить приём жидкости. Противопоказан приём алкоголя, сладкого кофе и чая, молока, фруктовых соков.Методика проведения анализа или забора крови
Во время забора крови пациент находится в положении сидя или лёжа. Кровь для биохимического анализа забирают из локтевой вены. Для этого немного выше локтевого сгиба накладывается специальный жгут, затем вводится игла непосредственно в вену и, производится забор крови (примерно, 5 мл ). После чего кровь помещают в стерильную пробирку, на которой обязательно указывают данные пациента, и только после этого её направляют в биохимическую лабораторию.Показатели белкового обмена
Показатели крови:
Общий белок – отображает содержание белка в сыворотке крови. Уровень общего белка может увеличиваться при различных заболеваниях печени . Снижение количества белка наблюдается при недостаточном питании , истощении организма.
В норме уровень общего белка изменяется в зависимости от возраста:
- у новорожденных он составляет 48 - 73 г/л
- у детей до года – 47 - 72 г/л
- от 1 до 4 лет – 61 - 75 г/л
- от 5 до 7 лет – 52 - 78 г/л
- от 8 до 15 лет – 58 - 76 г/л
- у взрослых – 65 - 85 г/л
Глобулин – простой белок, легко растворимый в разбавленных солевых растворах. Повышаются глобулины в организме при наличии в нём воспалительных процессов и инфекции , снижаются при иммунодефиците. Нормальное содержание глобулинов составляет 33,2 - 43,5 %.
Фибриноген – бесцветный белок плазмы крови, вырабатываемый в печени, играющий важную роль в гемостазе. Уровень фибриногена в крови повышается при острых воспалительных процессах в организме, инфекционных заболеваниях, ожогах, оперативных вмешательствах, приёме оральных контрацептивов , инфаркте миокарда , инсульте , амилоидозе почек, гипотиреозе , злокачественных новообразованиях. Повышенный уровень фибриногена можно наблюдать при беременности, особенно в последние месяцы. Уровень фибриногена снижается после употребления рыбьего жира, анаболических гормонов , андрогенов и др. Нормальное содержание фибриногена составляет у новорожденных 1,25 - 3 г/л, у взрослых – 2 - 4 г/л.
Белковые фракции:
Альфа-1-глобулины.
Норма 3,5 - 6,0 %, что составляет 2,1 - 3,5 г/л.
Альфа-2-глобулины. Норма 6,9 - 10,5 %, что составляет 5,1 - 8,5 г/л.
Бета-глобулины. Норма 7,3 - 12,5 % (6,0 - 9,4 г/л).
Гамма-глобулины. Норма12,8 - 19,0 % (8,0 - 13,5 г/л).
Тимоловая проба – вид осадочной пробы, используемой для исследования функций печени, в которой в качестве реагента используют тимол. Норма составляет 0 - 6 ед. Значения тимоловой пробы повышаются при вирусных инфекциях, гепатите А , токсическом гепатите, циррозе печени , малярии .
Сулемовая проба – осадочная проба, применяемая при функциональном исследовании печени. Норма 1,6 - 2,2 мл. Проба положительна при некоторых инфекционных болезнях, паренхиматозных заболеваниях печени, новообразованиях.
Проба Вельтмана – коллоидно-осадочная реакция для исследования функций печени. Норма 5 - 7 пробирка.
Формоловая проба – метод, предназначенный для выявления нарушения равновесия протеинов , содержащихся в крови. В норме проба отрицательная.
Серомукоид – является составной частью белково-углеводного комплекса, участвует в белковом обмене. Норма 0,13 - 0,2 ед. Повышенное содержание серомукоида указывает на ревматоидный артрит , ревматизм , опухоли и др.
С-реактивный белок – белок, содержащийся в плазме крови, является одним из белков острой фазы. В норме отсутствует. Количество С-реактивного белка увеличивается при наличии в организме воспалительных процессов.
Гаптоглобин – белок плазмы крови, синтезируемый в печени, способный специфически связывать гемоглобин . Нормальное содержание гаптоглобина составляет 0,9 - 1,4 г/л. Количество гаптоглобина увеличивается при острых воспалительных процессах, применении кортикостероидов, ревмокардите, неспецифическом полиартрите, лимфогранулематозе, инфаркте миокарда (крупноочаговом ), коллагенозах, нефротическом синдроме, опухолях. Количество гаптоглобина снижается при патологиях, сопровождаемых различными видами гемолиза, заболеваниях печени, увеличении селезёнки и др.
Креатинин в крови – является продуктом белкового обмена. Показатель, отображающий работу почек. Содержание его сильно варьирует в зависимости от возраста. У детей до 1 года в крови содержится от 18 до 35 мкмоль/л креатинина, у детей от 1 до 14 лет – 27 – 62 мкмоль/л, у взрослых – 44 – 106 мкмоль/л. Повышенное содержание креатинина наблюдается при поражении мышц, обезвоживании организма. Низкий уровень характерен для голодания , вегетарианской диеты , беременности.
Мочевина – вырабатывается в печени в результате белкового обмена. Важный показатель для определения функциональной работы почек. Норма 2,5 – 8,3 ммоль/л. Повышенное содержание мочевины указывает на нарушение выделительной способности почек и нарушение фильтрационной функции.
Показатели пигментного обмена
Общий билирубин
– жёлто-красный пигмент, который формируется в результате распада гемоглобина. В норме содержится 8,5 - 20,5 мкмоль/л. Содержание общего билирубина встречается при любом виде желтухи . Прямой билирубин
– Норма 2,51 мкмоль/л. Повышенное содержание данной фракции билирубина наблюдается при паренхиматозной и застойной желтухе.
Непрямой билирубин
– Норма 8,6 мкмоль/л. Повышенное содержание данной фракции билирубина наблюдается при гемолитической желтухе.
Метгемоглобин – Норма 9,3 - 37,2 мкмоль/л (до 2 %).
Сульфгемоглобин – Норма 0 - 0,1 % от общего количества.
Показатели углеводного обмена
Глюкоза – является первостепенным источником энергии в организме. Норма составляет 3,38 - 5,55 ммоль/л. Повышенное содержание глюкозы в крови (гипергликемия ) указывает на наличие сахарного диабета или же на нарушенную толерантность к глюкозе, хронические заболевания печени, поджелудочной железы и нервной системы. Уровень глюкозы может снижаться при усиленных физических нагрузках, беременности, долгом голодании, некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта, связанных с нарушенным всасыванием глюкозы.Сиаловые кислоты – Норма 2,0 - 2,33 ммоль/л. Увеличение их количества связано с такими заболеваниями, как полиартрит, ревматоидный артрит и др.
Связанные с белком гексозы – Норма 5,8 - 6,6 ммоль/л.
Связанные с серомукоидом гексозы - Норма 1,2 - 1,6 ммоль/л.
Гликозилированный гемоглобин – Норма 4,5 - 6,1 молярных %.
Молочная кислота – продукт распада глюкозы. Является источником энергии, необходимой для работы мышц, мозга и нервной системы. Норма 0,99 - 1,75 ммоль/л.
Показатели липидного обмена
Общий холестерин – важное органическое соединение, являющееся компонентом липидного обмена. Нормальное содержание холестерина составляет 3,9 - 5,2 ммоль/л. Повышение его уровня может сопровождать следующие заболевания: ожирение , сахарный диабет, атеросклероз , хронический панкреатит , инфаркт миокарда, ишемическая болезнь сердца, некоторые болезни печени и почек, гипотиреоз, алкоголизм , подагра .Холестерин альфа-липопротеидов (ЛПВП) – липопротеиды высокой плотности. Норма 0,72 -2, 28 ммоль/л.
Холестерин бета-липопротеидов (ЛПНП) – липопротеиды низкой плотности. Норма 1,92 – 4,79 ммоль/л.
Триглицериды – органические соединения, выполняющие энергетическую и структурную функции. В норме содержание триглицеридов зависит от возраста и пола.
- до 10 лет 0,34 - 1,24 ммоль/л
- 10 – 15 лет 0,36 – 1,48 ммоль/л
- 15 – 20 лет 0,45 – 1,53 ммоль/л
- 20 – 25 лет 0,41 – 2,27 ммоль/л
- 25 – 30 лет 0,42 – 2,81 ммоль/л
- 30 – 35 лет 0,44 – 3,01 ммоль/л
- 35 – 40 лет 0,45 – 3,62 ммоль/л
- 40 – 45 лет 0,51 – 3,61 ммоль/л
- 45 – 50 лет 0,52 – 3,70 ммоль/л
- 50 – 55 лет 0,59 – 3,61 ммоль/л
- 55 – 60 лет 0,62 – 3,23 ммоль/л
- 60 – 65 лет 0,63 – 3,29 ммоль/л
- 65 – 70 лет 0,62 – 2,94 ммоль/л