Complejo de enzimas vegetales. Enzimas salivales, su papel. El papel de la saliva en la entrada de iones Ca y fosfatos al esmalte. ¿En qué condiciones aumenta la amilasa en sangre?

La α‑amilasa (diastasa, 1,4‑a‑D‑glucano hidrolasa, EC 3.2.1.1.) cataliza la hidrólisis de los enlaces α‑1,4‑glucosídicos del almidón, el glucógeno y los polisacáridos relacionados para formar maltosa, dextrinas y otros polímeros. El peso molecular de la enzima es de aproximadamente 48.000 D. La molécula contiene un átomo de calcio, que no solo activa la enzima, sino que también la protege de la acción de las proteinasas. La actividad de la amilasa aumenta bajo la influencia de los iones de cloro. En la sangre está representada por dos isoenzimas: pancreática - tipo P y salival - tipo S, cada una de las cuales se divide en varias fracciones. La isoenzima tipo S constituye en total entre el 45 y el 70% (en promedio, el 57%), el resto corresponde al tipo P. Ambas isoenzimas tienen propiedades catalíticas e inmunológicas casi idénticas, difieren ligeramente en la movilidad electroforética, pero están bien separadas mediante filtración en gel sobre DEAE-Sephadex. También existe la macroamilasa, que no es secretada por los riñones, pero se puede encontrar en el suero sanguíneo en condiciones normales (alrededor del 1% de las personas sanas) y en patología (2,5%).

Se observa alta actividad de amilasa en la parótida y el páncreas. Al mismo tiempo, su actividad, aunque mucho menor, se encuentra en el intestino grueso y delgado, músculos esqueléticos, hígado, riñones, pulmones, trompas de Falopio y tejido adiposo. En la sangre, la enzima está asociada tanto con las proteínas del plasma sanguíneo como con los elementos formados. La actividad de la enzima es la misma en hombres y mujeres y no depende de la naturaleza de los alimentos ingeridos ni de la hora del día.

Los métodos existentes para estudiar la actividad de la a-amilasa en fluidos biológicos se dividen en dos grandes grupos:

1. azúcar(reductométrico), basado en el estudio de los azúcares formados a partir del almidón según el efecto reductor de la glucosa y la maltosa.

2. amiloclástico basado en la determinación del almidón restante no digerido:

• según la intensidad de su reacción con el yodo. Estos métodos son más sensibles y específicos, pero su precisión depende en gran medida de la calidad del almidón y de la optimización de las condiciones de determinación.
• basados ​​en la viscosidad de una suspensión de almidón, no son muy precisos y no se utilizan actualmente.

3. Métodos que utilizan sustratos cromogénicos– basado en el uso de complejos sustrato-tinte, que se descomponen bajo la acción de la α-amilasa para formar un tinte soluble en agua.

4. Métodos basados ​​en reacciones enzimáticas acopladas:

Almidón + H 2 O Maltosa + Maltotriosa + Dextrina

Maltosa + H 2 O 2 glucosa

Glucosa + ATP Glucosa-6-P + ATP

Glucosa-6-P + NADP Gluconato-6-P + NADPH

La actividad enzimática está determinada por la tasa de acumulación de NADPH.

Se han aprobado dos métodos amiloclásticos unificados: la alcaravea (con sustrato de almidón persistente) y Smith-Rohe.

Determinación de la actividad de amilasa con color.
sustrato según el kit Lachema

Principio

La α-amilasa cataliza la hidrólisis del sustrato de almidón coloreado insoluble para producir un tinte azul soluble en agua. La cantidad de tinte liberado es proporcional a la actividad catalítica de la enzima.

Valores normales

Factores que influyen

Se observa una sobreestimación de los resultados en condiciones de estrés, cuando el esfínter de Oddi se contrae bajo la influencia de, por ejemplo, analgésicos narcóticos; se obtienen resultados reducidos cuando se utilizan oxalato y citrato.

Valor clínico y diagnóstico.

Un aumento de la actividad enzimática se produce principalmente en enfermedades del páncreas. En la pancreatitis aguda, la actividad en sangre y orina aumenta de 10 a 30 veces. La hiperamilasemia ocurre al inicio de la enfermedad, alcanza un máximo a las 12-24 horas, luego disminuye y vuelve a la normalidad en los días 2-6. Sin embargo, con la necrosis pancreática total, es posible que no se observe un aumento en la actividad de la amilasa. Se detecta un aumento de la actividad enzimática durante el embarazo, insuficiencia renal, obstrucción intestinal, enfermedades del tracto biliar, cetoacidosis diabética, algunos tumores de pulmón y ovarios y daño a las glándulas salivales. La detección de una mayor cantidad de isoenzimas de tipo P o S no es patognomónica de ninguna enfermedad.

Los niveles bajos de enzimas séricas no son significativos.

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Las grandes moléculas de polisacáridos suministradas con los alimentos no pueden absorberse en la sangre sin cambios; deben descomponerse en azúcares simples para ingresar al torrente sanguíneo y convertirse en una fuente de energía para las células del cuerpo. Una vez más, no pueden hacerlo solos; aquí necesitan sustancias que puedan catalizar la reacción y ayudar a afrontar la tarea. Tal sustancia activa es una enzima digestiva (enzima). amilasa, cuyo objetivo principal es descomponer los carbohidratos complejos en monosacáridos.

La principal responsabilidad de la producción de α-amilasa recae en el páncreas; una cantidad algo menor es producida por las glándulas salivales, que desembocan en la cavidad bucal, donde comienza la digestión de los carbohidratos. Además, se observó una alta actividad amilolítica en otros órganos: intestinos, trompas de Falopio, hígado, tejido adiposo, riñones, pulmones. Los carbohidratos, sin pasar por el estómago (no se descomponen allí; la amilasa salival es neutralizada por el ambiente ácido del estómago), ingresan al duodeno para alcanzar el nivel de azúcar simple (glucosa) bajo la acción de enzimas (amilasa, maltasa, lactasa). ). Cabe señalar que La amilasa pancreática es más activa que la amilasa salival y sus capacidades son mayores: puede descomponer el almidón crudo que no ha sido tratado térmicamente.. Al descomponerse en monosacáridos, los azúcares complejos podrán superar los capilares de las vellosidades intestinales y viajar a través de la vena porta hasta el hígado (más del 50%), y también (menos de la mitad) extenderse por las células del cuerpo. , entregándoles un recurso energético.

transformación del almidón en glucosa por la amilasa

ensayo de α-amilasa

Un indicador bioquímico como la amilasa es muy importante en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas. En condiciones normales, la parte líquida de la sangre (plasma o suero) contiene aproximadamente el 60% de la alfa-amilasa producida por las glándulas salivales y aproximadamente el 40% de la enzima sintetizada directamente por el páncreas (alfa-amilasa pancreática).

La actividad de la enzima depende de la hora del día: durante el día aumenta y por la noche “duerme” con su dueño, por lo que las personas que corren al refrigerador por la noche corren un gran riesgo de contraer pancreatitis. Los riñones secretan amilasa, principalmente pancreática, de acuerdo con la cantidad de orina excretada. La determinación del nivel de amilasa en el suero sanguíneo y la orina tiene importancia diagnóstica, y el análisis de orina puede detectar un proceso inflamatorio agudo en el páncreas en etapas posteriores.

Básicamente, la determinación de la actividad alfa-amilasa se utiliza para identificar enfermedades inflamatorias del páncreas, y la confiabilidad de los resultados obtenidos depende de la precisión con la que se cumplan las condiciones del análisis de laboratorio:

• El paciente dona sangre de una vena con el estómago vacío (preferiblemente por la mañana, teniendo en cuenta las fluctuaciones diarias en la actividad enzimática). Por cierto, esta regla se aplica a todos.
• El material extraído se entrega rápidamente al laboratorio, donde se pone inmediatamente a trabajar y se analiza en una hora (las enzimas no pueden permanecer inactivas). Si las capacidades técnicas del CDL no permiten que se complete dentro del tiempo asignado, entonces el suero, después de separar el coágulo, debe congelarse.
• La orina también debe analizarse dentro de una hora; de lo contrario, debe congelarse por más tiempo.

Por supuesto, si todas las manifestaciones clínicas indican un ataque agudo de pancreatitis, entonces el análisis se realiza sin mirar el reloj, porque está claro que tal condición no se tolerará hasta la mañana.

Valores de enzimas digitales en los resultados de la investigación.

Los valores normales de amilasa en sangre se pueden encontrar en diferentes unidades, por lo que en términos digitales diferirán. Por lo general, cuando a un paciente se le entrega un formulario de análisis, las normas se escriben entre paréntesis al lado del indicador, ya que diferentes laboratorios pueden usar diferentes reactivos y métodos, por lo que no debemos saturar el texto con varias opciones digitales. En cuanto a las normas de amilasa en la sangre de los niños, difieren de las de los adultos sólo hasta los 1 o 2 años de edad; para otras categorías de edad las normas son idénticas, mientras que no difieren en nada entre hombres y mujeres. De este modo, Actividad de α-amilasa en suero sanguíneo:

1. En niños menores de un año – hasta 30 U/lo 10 – 25 g/(cucharadita);
2. En adultos (independientemente del sexo) - hasta 120 U/lo 16 - 36 g/(cucharadita).

Se observan algunas diferencias con respecto a los adultos en la orina de los niños:

• Hasta un año – hasta 105U/l;
• Hasta 16 años – hasta 160U/l;
• En hombres y mujeres adultos, hasta 560 U/l, y en una porción extraída de la orina diaria en adultos, la actividad de amilasa no debe exceder 360 U/día o 28,0 - 160,0 g/(cucharadita), el nivel de amilasa pancreática normalmente debería no exceder de 450 U/l.

Mientras tanto, si el paciente ha recibido los resultados de la prueba en mano, pero le resulta difícil comprender los registros, puede consultar sobre las unidades de medida y la metodología de la investigación en el propio laboratorio.

Reacción pancreática

Con base en los niveles de amilasa en la sangre y la orina, después de las pruebas de laboratorio, es posible establecer un diagnóstico; en la mayoría de los casos, las sospechas de pancreatitis están justificadas;

Los cambios en los indicadores a lo largo del tiempo pueden tener diferentes opciones:

• Desde el inicio de los síntomas de la enfermedad, los valores de alfa amilasa aumentan rápidamente y en 6 a 12 horas pueden superar el nivel máximo de actividad enzimática en 30 veces;
• Si todo va bien y el páncreas se las arregla, la amilasa volverá a la normalidad en un plazo de 2 a 6 días;
• Si la actividad de la amilasa aumenta durante más de 5 días (días), entonces podemos pensar que el proceso inflamatorio continúa progresando y puede terminar. necrosis pancreática total.

Por supuesto, la amilasa también aumentará en caso de exacerbación de la pancreatitis crónica, pero el proceso no se desarrolla tan rápidamente y las enzimas se comportan con más calma.

Además de esto, Un aumento de la enzima pancreática puede deberse a problemas que afectan a otros órganos:

• La perforación de una úlcera péptica puede provocar inflamación del páncreas;
• Parotiditis epidémica, popularmente llamada “paperas”;
• Enfermedades quirúrgicas agudas de la cavidad abdominal (apendicitis, obstrucción intestinal, peritonitis, etc.);
• (en caso de acidosis);
• Disfunción renal grave;
• Grandes dosis de bebidas alcohólicas, hormonas, fármacos, diuréticos y algunos antibióticos;
• Intoxicación por alcohol metílico;
• El nivel de α-amilasa puede aumentar si la enzima se combina con inmunoglobulinas para formar un complejo (macroamilasemia, observada en el 2% de la población mundial), pero esta es una causa muy rara.

Curiosamente, la amilasa reacciona poco a la pancreatitis crónica sin una exacerbación, un quiste localizado en la glándula e incluso un proceso neoplásico (cáncer) que afecta a la glándula y aumenta leve y suavemente.

Una disminución de la actividad de la amilasa en la sangre no juega un papel especial en el diagnóstico de condiciones patológicas. Ocurre con necrosis pancreática, tirotoxicosis, enfermedades inflamatorias y tumorales del hígado y, a veces, con toxicosis de mujeres embarazadas.

Los médicos señalan que un aumento en la actividad enzimática en la sangre va acompañado de un aumento paralelo en la orina, sin embargo, a medida que el proceso disminuye, el panorama cambia un poco: la amilasa en la sangre disminuye, mientras que en la orina continúa en un nivel alto. por una semana más.

AMILOSAS(nombres obsoletos: ptialinas, diastasis) es el nombre del grupo de enzimas que catalizan la descomposición hidrolítica del glucógeno, el almidón y los productos de su hidrólisis parcial: dextrinas y maltooligosacáridos.

La primera información sobre la amilasa se remonta a 1814, cuando K. S. Kirchhoff describió la sacarificación del almidón en malta de cebada seca. Posteriormente se descubrieron amilasas en el cuerpo de los mamíferos (en la saliva y la sangre).

Se conocen tres tipos de amilasas, que se diferencian principalmente en los productos finales de la acción enzimática y se denominan α-amilasa, β-amilasa y γ-amilasa (glucoamilasa). La α-amilasa escinde los enlaces α-1,4-glucosídicos internos en los polisacáridos (ver), lo que resulta en una rápida disminución de la viscosidad y el peso molecular de los sustratos. Los productos iniciales de la hidrólisis del glucógeno y el almidón bajo la acción de la α-amilasa son las dextrinas (ver), que conservan la capacidad de formar complejos coloreados con el yodo. Una hidrólisis enzimática adicional de las dextrinas conduce a la formación de maltosa, maltotriosa, una pequeña cantidad de glucosa y productos de cadena ramificada de bajo peso molecular que no se tiñen con yodo, son resistentes a la acción adicional de la α-amilasa y, por lo tanto, se denominan α-dextrinas limitadas.

α-amilasa Se encuentra en todos los tejidos de animales y plantas, así como en microorganismos. En el organismo de los mamíferos y del hombre, la α-amilasa aparentemente desempeña una doble función; la α-amilasa del tracto digestivo (saliva, páncreas, mucosa intestinal) desempeña el papel principal en la descomposición de los polisacáridos alimentarios en carbohidratos de bajo peso molecular absorbidos por el organismo. pared intestinal. La α-amilasa no secretada y que actúa intracelularmente descompone el glucógeno en dextrinas, que sirven como "semillas" para la síntesis de glucógeno bajo la acción de la glucógeno sintetasa.

Se han aislado muchas α-amilasas de diversos orígenes en un estado cristalino altamente purificado. Por regla general, se trata de proteínas ligeramente ácidas y muy solubles en agua con un peso molecular de aproximadamente 50.000. Las moléculas de α-amilasa contienen en sus centros activos iones de calcio, necesarios para la actividad enzimática. Un rasgo característico de la α-amilasa de origen animal y, posiblemente, de algunas bacterias es la capacidad de ser activada por aniones monovalentes, principalmente cloruros.

bajo la influencia β-amilasa Por el contrario, la maltosa se forma en forma β-anomérica. La β-amilasa se encuentra en algunos órganos de plantas superiores y desempeña un papel importante en la movilización del almidón de almacenamiento insoluble. Junto con la maltosa, las β-limntdextrinas se forman bajo la acción de la β-amilasa. La β-amilasa cristalina purificada tiene actividad máxima a pH 5-6 y no requiere ningún cofactor para su acción. El peso molecular de la β-amilasa varía según la fuente de producción en el rango de 50.000 a 200.000. Los reactivos para los grupos sulfhidrilo (n-cloromercuribenzoato, yodoacetamida y otros) provocan una inactivación brusca pero reversible de la β-amilasa, que está asociada. con un cambio en la conformación de la molécula de β-amilasa, y no bloqueando su centro activo. La β-amilasa se usa ampliamente en el estudio de la estructura de los polisacáridos, en particular el glucógeno, y desempeña un papel importante en los estudios clínicos en el diagnóstico de la glucogenosis (ver).

γ-amilasa(glucoamilasa) es una enzima muy extendida que descompone completamente el glucógeno y el almidón en glucosa y se diferencia de otras amilasas por su capacidad para escindir, junto con los enlaces α-1,4-glucosídicos, también los enlaces α-1,6 en los sustratos. Muchas γ-amilasas se aíslan en un estado homogéneo o casi homogéneo. Se trata de proteínas altamente solubles en agua con un peso molecular de 50.000 a 100.000. Se distingue entre γ-amilasas ácidas y neutras según la región del pH en la que muestran su máxima actividad. En órganos y tejidos de humanos y mamíferos, la γ-amilasa ácida se localiza en los lisosomas y la neutra, en microsomas y hialoplasma.

Se puede considerar establecido que la glucogenosis generalizada, o enfermedad de Pompe (ver Glucogenosis), se asocia con la ausencia de γ-amilasa ácida en los lisosomas del hígado, los músculos cardíacos y esqueléticos del paciente, lo que conduce a una acumulación anormalmente alta de glucógeno en las células de los órganos afectados.

La administración de γ-amilasa de origen microbiano a un paciente (por vía intramuscular o intravenosa) proporciona un cierto efecto terapéutico y conduce a una disminución de la cantidad de glucógeno en el corazón, el hígado y otros órganos. En algunos tipos de glucogenosis asociada a la ausencia de glucosa-6-fosfatasa o fosforilasa (ver), se detecta un aumento en la actividad de la γ-amilasa lisosomal, que aparentemente tiene un carácter compensatorio. Todos estos hechos indican un papel muy importante de la γ-amilasa en el catabolismo intracelular del glucógeno.

Los métodos para determinar la actividad de la amilasa se basan en medir la caída del contenido de almidón como resultado de su hidrólisis enzimática o por el efecto reductor de los azúcares (glucosa y maltosa) formados durante este proceso (ver Métodos de investigación bioquímica).

Bibliografía: Belenky D.M. Características de la hidrólisis enzimática de enlaces α-1,4-glucosídicos, en el libro: Usp. biol. química, ed. B. N. Stepansko, t. 12, pág. 164, M., 1971, bibliografía; Greenwood ST a. Milne E. A. Enzimas sintetizadoras y degradantes del almidón, Advanc. Carboxido. Química, v. 23, pág. 281, 1968, bibliografía; Hers H. G. Enfermedad por almacenamiento de glucógeno, tipo II, en: Control del metabolismo del glucógeno, ed. por W. J. Whelan a. MP Cameron, pág. 354, L., 1964.

D. M. Belenky.

Sin embargo, ya en la boca, bajo la influencia de la saliva y sus enzimas, comienza la descomposición de los carbohidratos complejos. El almidón del pan, las patatas y varios grupos se convierte en maltosa bajo la acción de la enzima amilasa. Este carbohidrato consta de solo dos partículas de glucosa, que la enzima maltasa descompone inmediatamente para formar monosacárido de glucosa. Por experiencia de vida sabemos que, efectivamente, si se lleva el pan a la boca, poco a poco irá adquiriendo un sabor dulzón. Sin embargo, la comida no suele permanecer en la boca durante mucho tiempo y las enzimas salivales, ingeridas junto con el bolo de comida, continúan su trabajo en el estómago. Esto es muy importante porque el jugo gástrico no tiene ningún efecto sobre los carbohidratos. Sus componentes principales son las enzimas pepsina y gastrixina, que descomponen las proteínas, y el ácido clorhídrico, sin el cual estas enzimas prácticamente no tienen efecto sobre las proteínas. Después de permanecer en el estómago durante 3-8 horas, la comida pasa al intestino delgado, a través del cual se mueve durante aproximadamente 6-7 horas, expuesta a la acción de las enzimas del páncreas y los jugos intestinales. Es especialmente grande la importancia del jugo pancreático, que, como se desprende de la tabla adjunta, afecta a las proteínas, grasas e hidratos de carbono. No es casualidad que las personas con una secreción gástrica muy reducida puedan vivir y trabajar: la actividad del páncreas las salva. El jugo pancreático es menos abundante que otros jugos, pero es el más valioso. Sin embargo, por muy valioso que sea el jugo pancreático, sin jugo intestinal y bilis no puede mostrar su fuerza. Por un lado, en los laboratorios de Pavlov se descubrió que la propia tripsina, contenida en el jugo pancreático, al obtenerse directamente de su conducto, no actúa sobre las proteínas. En cuanto entra en contacto con la mucosa intestinal, al menos con ese trozo de ella que rodea la abertura del conducto cosido a la piel, la tripsina adquiere toda su fuerza. Resultó que las glándulas intestinales producen una enzima llamada enteroquinasa, que convierte el tripsinógeno en su forma activa. Recordemos que la pepsina en sí no es muy activa y gana fuerza solo cuando se le agrega ácido clorhídrico. Ambos están biológicamente justificados. Si la pepsina y la tripsina se produjeran inmediatamente en forma activa, descompondrían las proteínas de las células que las producen. Las glándulas del estómago y el páncreas serían víctimas de sus propios jugos.

Así, por un lado, el jugo intestinal ayuda al jugo pancreático y, por otro lado, la bilis. Es esto lo que le permite digerir y absorber adecuadamente las grasas. Aunque la bilis no contiene enzimas, activa la acción de las enzimas que digieren las grasas en el jugo pancreático. No es de extrañar que cuando se tiene una enfermedad hepática, el cuerpo no digiere bien los alimentos grasos.

Volviendo al jugo intestinal, cabe señalar que, además de la ayuda de la tripsina, también tiene un significado independiente. Es él quien descompone uno de los productos alimenticios más importantes: el azúcar. Sólo el jugo intestinal descompone los carbohidratos más importantes de la leche: el azúcar de la leche y la lactosa.

Ya hemos dicho que el procesamiento químico de los alimentos se ve facilitado por su procesamiento mecánico, realizado debido a los movimientos de las paredes del tracto digestivo. Aquí se observan principalmente dos tipos de movimientos. En primer lugar, se producen las llamadas contracciones en forma de péndulo, en las que un determinado segmento del intestino se vuelve más delgado y más largo, o más grueso y más corto. Al mismo tiempo, las gachas que contiene se mezclan vigorosamente. En segundo lugar, se produce la llamada peristalsis: en la dirección del estómago a los intestinos, las ondas de contracción muscular recorren todo el tubo digestivo, moviendo la masa de alimentos cada vez más a lo largo del estrecho "corredor" del tracto digestivo. En total, la comida tarda aproximadamente un día en recorrer toda esta ruta. En los herbívoros, que tienen intestinos mucho más largos, el tiempo de tránsito de los alimentos es mucho más largo. Los restos de comida se tiran a la basura unos días después de comer (en las ovejas, una semana después).

Como resultado del proceso de digestión, alrededor del 90% de los valiosos nutrientes contenidos en los alimentos se descomponen y se convierten en productos digeribles para el cuerpo. La importancia del intestino delgado no es sólo... el hecho de que en él se completa el proceso de digestión de los alimentos, pero también que aquí se produce su absorción. La mucosa intestinal tiene un aspecto aterciopelado debido a la masa de diminutas protuberancias, que se denominan vellosidades. Esto aumenta la superficie de la membrana mucosa entre 300 y 500 veces. Cada vellosidad incluye vasos sanguíneos y linfáticos, en los que ingresan y se absorben los productos de la digestión de los alimentos, así como una serie de otras sustancias alimenticias que no necesitan digestión: agua, sales y vitaminas. También existen algunas sustancias que en ocasiones resultan nocivas para el organismo.

por favor dígame las enzimas de la cavidad bucal, del estómago, del intestino delgado y del intestino grueso.

Las principales enzimas de la saliva son la amilasa y la maltasa, que actúan sólo en un ambiente ligeramente alcalino. La amilasa descompone los polisacáridos (almidón, glucógeno) en maltosa (disacárido). La maltasa actúa sobre la maltosa y la descompone en glucosa.

La pepsina es la principal enzima gástrica. Descompone las proteínas en péptidos. La gelatinasa descompone la gelatina y el colágeno, los principales proteoglicanos de la carne. La amilasa gástrica descompone el almidón, pero tiene una importancia secundaria en relación con las amilasas de las glándulas salivales y el páncreas. La lipasa gástrica descompone los aceites de tributirina y desempeña un papel menor.

Enzimas del intestino delgado: enteropeptidasa: convierte el tripsinógeno en tripsina. la sacarasa descompone la sacarosa en glucosa y fructosa; la maltasa descompone la maltosa en glucosa, la isomaltasa descompone la maltosa y la isomaltosa en glucosa; La lactasa descompone la lactosa en glucosa y galactosa. La lipasa intestinal descompone los ácidos grasos. Erepsina, una enzima que descompone las proteínas.

Manual del químico 21

Química y tecnología química.

Saliva maltasa

La descomposición de los carbohidratos complejos de los alimentos comienza en la cavidad bucal bajo la acción de las enzimas amilasa y maltasa de la saliva (Fig. 60). La actividad óptima de estas enzimas se produce en un ambiente alcalino. La amilasa descompone el almidón y el glucógeno y la maltasa descompone la maltosa. En este caso, se forman carbohidratos de menor peso molecular: dextrinas y parcialmente maltosa y glucosa. 

En el estómago, no se produce la descomposición de los carbohidratos de los alimentos, ya que no existen enzimas específicas para la hidrólisis de los carbohidratos y el ambiente ácido del jugo gástrico (pH 1,5-2,5) suprime la actividad de las enzimas salivales. La principal degradación de los carbohidratos de la dieta se produce en el intestino delgado. En el duodeno, bajo la acción de la enzima amilasa del jugo pancreático, los carbohidratos complejos se descomponen gradualmente en disacáridos. Además, bajo la acción de enzimas altamente específicas maltasa, sacarasa y lactasa, los disacáridos se descomponen en monosacáridos, principalmente glucosa, fructosa y galactosa. Estas enzimas se encuentran en el borde en cepillo del epitelio de la mucosa intestinal, por lo que la descomposición de los carbohidratos se produce no solo en la cavidad intestinal, sino también en las membranas de las células de la membrana mucosa. 

Digestión y enzimas.

La digestión es una cadena de procesos esenciales que ocurren en nuestro cuerpo, gracias a los cuales los órganos y tejidos reciben los nutrientes necesarios. Tenga en cuenta que las proteínas, grasas, carbohidratos, minerales y vitaminas valiosas no pueden ingresar al cuerpo de ninguna otra manera. Los alimentos ingresan a la cavidad bucal, pasan por el esófago, ingresan al estómago y desde allí se envían al intestino delgado y luego al intestino grueso. Esta es una descripción esquemática de cómo funciona la digestión. En realidad, todo es mucho más complicado. Los alimentos se someten a cierto procesamiento en una u otra parte del tracto gastrointestinal. Cada etapa es un proceso separado.

Hay que decir que en la digestión juegan un papel muy importante las enzimas que acompañan el bolo alimenticio en todas las etapas. Las enzimas se presentan en varios tipos: enzimas encargadas de procesar las grasas; enzimas responsables de procesar proteínas y, en consecuencia, carbohidratos. ¿Cuáles son estas sustancias? Las enzimas son moléculas de proteínas que aceleran las reacciones químicas. Su presencia/ausencia determina la velocidad y calidad de los procesos metabólicos. Muchas personas tienen que tomar medicamentos que contienen enzimas para normalizar su metabolismo, ya que su sistema digestivo no puede hacer frente a los alimentos entrantes.

Enzimas para carbohidratos

El proceso digestivo orientado a los carbohidratos comienza en la cavidad bucal. La comida se tritura con la ayuda de los dientes y al mismo tiempo se expone a la saliva. La saliva contiene un secreto en forma de enzima ptialina, que convierte el almidón en dextrina y luego en el disacárido maltosa. La maltosa es descompuesta por la enzima maltasa, dividiéndola en 2 moléculas de glucosa. Así, se ha completado la primera etapa del procesamiento enzimático del bolo alimenticio. La descomposición de los compuestos amiláceos, que comienza en la boca, continúa en el espacio gástrico. Cuando los alimentos ingresan al estómago, se ven afectados por el ácido clorhídrico, que bloquea las enzimas salivales. La etapa final de la descomposición de los carbohidratos tiene lugar dentro del intestino con la participación de sustancias enzimáticas altamente activas. Estas sustancias (maltasa, lactasa, invertasa), que procesan monosacáridos y disacáridos, están contenidas en el líquido secretor del páncreas.

Enzimas para proteínas

La descomposición de las proteínas se produce en 3 etapas. La primera etapa se lleva a cabo en el estómago, la segunda, en el intestino delgado y la tercera, en la cavidad del intestino grueso (esto lo hacen las células de la membrana mucosa). En el estómago y el intestino delgado, bajo la acción de las enzimas proteasas, las cadenas de proteínas polipeptídicas se descomponen en cadenas de oligopéptidos más cortas, que luego ingresan a las formaciones celulares de la membrana mucosa del intestino grueso. Con la ayuda de peptidasas, los oligopéptidos se descomponen en elementos proteicos finales: los aminoácidos.

La mucosa gástrica produce la enzima pepsinógeno inactiva. Se convierte en catalizador sólo bajo la influencia de un ambiente ácido, convirtiéndose en pepsina. Es la pepsina la que altera la integridad de las proteínas. En el intestino, los alimentos proteicos se ven afectados por las enzimas pancreáticas (tripsina y quimotripsina), que digieren largas cadenas de proteínas en un ambiente neutro. Los oligopéptidos se escinden en aminoácidos con la participación de ciertos elementos peptidasas.

Enzimas para grasas

Las grasas, al igual que otros elementos alimentarios, se digieren en el tracto gastrointestinal en varias etapas. Este proceso comienza en el estómago, donde las lipasas descomponen las grasas en ácidos grasos y glicerol. Los componentes de las grasas se envían al duodeno, donde se mezclan con la bilis y el jugo pancreático. Las sales biliares emulsionan las grasas para acelerar su procesamiento por parte de la enzima lipasa del jugo pancreático.

El camino de las proteínas, grasas y carbohidratos descompuestos.

Como ya se ha descubierto, bajo la acción de enzimas, las proteínas, grasas y carbohidratos se descomponen en componentes individuales. Los ácidos grasos, aminoácidos y monosacáridos ingresan a la sangre a través del epitelio del intestino delgado y los "desechos" se envían a la cavidad del intestino grueso. Aquí todo lo que no se puede digerir se convierte en objeto de atención de los microorganismos. Procesan estas sustancias con sus propias enzimas, formando desechos y toxinas. Peligrosa para el cuerpo es la liberación de productos de descomposición a la sangre. La microflora intestinal putrefacta puede suprimirse mediante las bacterias de la leche fermentada contenidas en los productos lácteos fermentados: requesón, kéfir, crema agria, leche horneada fermentada, yogur, kumiss. Por eso se recomienda su uso diario. Sin embargo, no conviene exagerar con los productos lácteos fermentados.

Todos los elementos no digeridos forman las heces, que se acumulan en el segmento sigmoideo del intestino. Y salen del intestino grueso por el recto.

Los microelementos útiles que se forman durante la descomposición de proteínas, grasas y carbohidratos se absorben en la sangre. Su finalidad es participar en una gran cantidad de reacciones químicas que determinan el curso del metabolismo (metabolismo). El hígado desempeña una función importante: convierte aminoácidos, ácidos grasos, glicerol y ácido láctico en glucosa, proporcionando así energía al cuerpo. El hígado es también una especie de filtro que limpia la sangre de toxinas y venenos.

Así es como ocurren los procesos digestivos en nuestro cuerpo con la participación de las sustancias más importantes: las enzimas. Sin ellos, la digestión de los alimentos es imposible y, por tanto, el funcionamiento normal del sistema digestivo es imposible.

enzimas salivales

Un componente obligatorio de la saliva son las enzimas salivales, de las cuales existen alrededor de 50 tipos y pertenecen a diferentes clases. Entre ellos hay que destacar los principales: ptialina o amilasa y maltasa. Las enzimas salivales en humanos participan en la función digestiva.

¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son sustancias proteicas que aceleran la velocidad de una reacción química varias decenas de miles de veces. En la molécula de un catalizador biológico se aísla un centro activo que interviene en la unión de la sustancia. El nombre de una enzima a menudo indica el sustrato con el que interactúa la enzima.

Enzimas de saliva mixtas

Las enzimas en la saliva mixta varían en origen. Hay tres grupos:

• formado por células parenquimatosas de la glándula salival;
• productos de la actividad catalítica de microorganismos, principalmente bacterias;
• Se libera cuando los glóbulos blancos se descomponen en la boca.

Las enzimas salivales catalizan las reacciones de hidrólisis de carbohidratos complejos (polisacáridos) en cadenas más cortas (oligo y monosacáridos).

Enzima salival: α-amilasa

La amilasa participa en la descomposición del almidón (un nutriente de reserva en las plantas) o del glucógeno (un nutriente de reserva en los animales) en el disacárido maltosa, así como en dextrinas y una pequeña cantidad de glucosa. La amilasa está formada por células glandulares, acumulándose en ellas en forma inactiva, al excretarse, esta enzima salival se activa; Una condición necesaria para la activación es la presencia de un anión cloruro. La enzima opera a su velocidad más alta a una temperatura de 36,60 C y un entorno de reacción ligeramente alcalino, pH = 6,6 - 6,8.

Enzima salival: maltasa

Esta enzima, que se encuentra en la saliva, actúa sobre el disacárido maltosa, el producto final de la reacción es la glucosa. pH óptimo para que funcione la maltasa = 5,8 - 6,2.

El mecanismo de acción de las enzimas salivales.

El bolo de comida, empapado en saliva, ingresa al esófago y luego al estómago. El jugo gástrico tiene una reacción ácida debido a la presencia de ácido clorhídrico. Algún tiempo después de ingresar al estómago, se producen reacciones de hidrólisis de los carbohidratos; aproximadamente el 30-40% de ellos continúan digiriéndose en el estómago. Pero gradualmente el bolo alimenticio se mezcla con el contenido del estómago y el ambiente alcalino se vuelve ácido, las enzimas de la saliva se inactivan.

Es la acción de las enzimas la responsable de que al masticar alimentos ricos en hidratos de carbono, como el pan o las patatas, adquieran un sabor dulzón. Dado que son los monosacáridos y disacáridos, que se forman durante la descomposición de grandes moléculas de polisacáridos, los que tienen un sabor dulce.

La importante velocidad de procesamiento de la fruta por parte del cuerpo se explica por la presencia de enzimas salivales. Facilitan el trabajo de los intestinos al entregarle carbohidratos en una forma ya parcialmente digerida.

MALTAZAR

Gran enciclopedia médica. 1970.

Vea qué es “MALTAZE” en otros diccionarios:

La maltasa, o α glucosidasa ácida (EC 3.2.1.20), es una enzima glucósido hidrolasa que cataliza la hidrólisis de la maltosa en dos moléculas de glucosa. En los seres humanos, la maltasa forma parte de la saliva, el jugo intestinal y está presente en la sangre y el hígado. Muy rico en maltasa... ... Wikipedia

maltasa - sustantivo, número de sinónimos: 3 alfa glucosidasa (2) enzima (253) enzima (33) ... Diccionario de sinónimos

Maltasa - (química) ver Enzimas ... Diccionario enciclopédico F.A. Brockhaus y I.A. Efrón

MALTESA es una enzima que descompone el disacárido maltosa en dos moléculas de glucosa ... Diccionario de términos botánicos

maltasa - y, g., fisiol. Una enzima hidrolítica que descompone la maltosa; es de gran importancia en los procesos de regrabado, disposición e intercambio de carbohidratos... Diccionario ucraniano Tlumach

MALTASE - una enzima presente en la saliva y el jugo producido por el páncreas; favorece la descomposición de la maltosa en glucosa durante la digestión ... Diccionario explicativo de medicina

La maltasa es una enzima que descompone la maltosa ... Diccionario de términos sobre la fisiología de los animales de granja.

La maltasa es una enzima presente en la saliva y el jugo producido por el páncreas; Promueve la descomposición de la maltosa en glucosa durante la digestión. Fuente: Diccionario médico... Términos médicos

Enzimas* - (Enzimas, ungeformte Fermente). E. se denominan compuestos orgánicos, en la mayoría de los casos de composición similar a las proteínas, producidos por una célula viva y que tienen las propiedades, cuando se aíslan de la célula, para provocar en compuestos orgánicos aquellos ... ... Diccionario enciclopédico F.A. Brockhaus y I.A. Efrón

enzimas digestivas

Los componentes principales de todos los alimentos son las proteínas, los carbohidratos y las grasas. Para procesarlos, los órganos del tracto gastrointestinal secretan enzimas digestivas que pueden descomponer y convertir los componentes de los alimentos en sustancias, vitaminas y aminoácidos necesarios para el organismo.

Enzimas básicas del sistema digestivo.

Para procesar cada elemento alimentario, existen los siguientes grupos de enzimas:

1. Carbohidrasas. Diseñado para hidrolizar carbohidratos, como azúcares y almidón, a niveles de glucosa.
2. Proteasas. Se aíslan para descomponer compuestos proteicos en aminoácidos y péptidos cortos.
3. Lipasas. Los lípidos se procesan, dando como resultado la formación de ácidos grasos y glicerol.
4. Nucleasas. Se utiliza para digerir ácidos nucleicos para producir nucleótidos.

Las enzimas del tracto digestivo se secretan en varias secciones, comenzando por la cavidad bucal, donde las glándulas salivales producen ptialina (alfa-amilasa), necesaria para descomponer el almidón de alto peso molecular.

El estómago produce pepsina y gelatinasa. La primera enzima indicada está diseñada para procesar proteínas al nivel de péptidos, la segunda promueve la digestión de las fibras de colágeno y la gelatina contenidas en la carne.

El principal órgano responsable de la digestión normal es el páncreas. Secreta las siguientes enzimas:

• esteapsina (descompone las grasas);
• tripsina, carboxipeptidasa, quimotripsina, elastasas para la digestión de proteínas y elastina;
• nucleasa: ayuda a procesar los ácidos nucleicos;
• lipasa: actúa sobre los triglicéridos (grasas) que previamente fueron emulsionados por la bilis en el intestino;
• amilasa para procesar glucógeno, almidones y otros carbohidratos.

En el intestino delgado, el proceso de digestión de los alimentos continúa con la ayuda de los siguientes compuestos enzimáticos:

• enteropeptidasa, alanina aminopeptidasa para la conversión de tripsinógenos y péptidos formados después de la exposición a proteasas del páncreas y del estómago;
• sustancias que descomponen los disacáridos al estado de monosacáridos (maltasa, lactasa, sacarasa, isomaltasa);
• erepsina para procesamiento de proteínas;
• lipasa intestinal, ayuda a digerir las grasas restantes (triglicéridos).

Las enzimas digestivas también son producidas por microorganismos que viven en el intestino grueso. En particular, E. coli y los lactobacilos ayudan a descomponer la lactosa en ácido láctico.

Preparaciones de enzimas digestivas.

Algunas enfermedades del tracto gastrointestinal están asociadas con una deficiencia en la producción de las sustancias químicas en cuestión. Los síntomas de la falta de enzimas digestivas causan muchos inconvenientes en forma de dolor, acidez de estómago, náuseas con vómitos, flatulencia, hinchazón y trastornos de las heces. Para eliminar tales manifestaciones clínicas, es necesario tomar los siguientes medicamentos:

También existen enzimas digestivas de origen vegetal, normalmente a base de extractos del hongo del arroz papaína:

Inhibidores de enzimas digestivas

La condición patológica opuesta, un exceso de producción de las sustancias descritas para la digestión, requiere la inhibición de su producción. Para ello, se utilizan los llamados fármacos antienzimáticos, que reducen la intensidad del trabajo del páncreas y suprimen la actividad de las enzimas:

Enzimas en los intestinos.

Existen más de 50 mil enzimas intestinales, de las cuales sólo 3 mil son conocidas por la ciencia. Cada enzima realiza una función específica, desencadenando una reacción biológica específica. Cualquier enzima en su composición contiene aminoácidos que aceleran los procesos que ocurren en los intestinos, en particular la digestión. Si faltan estas sustancias, se producen disfunciones, por ejemplo, comienza la descomposición de las proteínas en los intestinos. Esto provoca problemas digestivos, provocando estados carenciales, hinchazón y estreñimiento.

El papel de las enzimas digestivas intestinales en el cuerpo.

Las enzimas intestinales realizan muchas funciones:

Con la ayuda de estas sustancias útiles se realizan las siguientes acciones:

• se produce la fermentación;
• se produce energía;
• se absorbe oxígeno;
• aumenta la protección contra infecciones;
• la curación de heridas se acelera;
• se suprimen los procesos inflamatorios;
• los nutrientes se suministran y absorben en las células;
• se eliminan las toxinas;
• las grasas se descomponen (emulsionan);
• los niveles de colesterol están regulados;
• los coágulos de sangre se resuelven;
• se regula la secreción de hormonas;
• el proceso de envejecimiento se ralentiza.

El papel de las enzimas en el cuerpo humano.

Pero para realizar estas funciones, las enzimas necesitan ayudantes: las coenzimas. Existen fuera de la estructura celular, pero pueden liberarse y absorberse para reponer las reservas del cuerpo de microelementos útiles. La mayor parte de los catalizadores intestinales para las biorreacciones se produce en el páncreas.

Principio de funcionamiento

El rendimiento de las enzimas se mantiene dentro de un cierto rango de temperatura, en promedio a 37°C. Actúan sobre diversas sustancias, transformando su sustrato. Bajo la influencia de las coenzimas, se acelera la ruptura de algunos enlaces químicos en la molécula, con la creación de otros y su preparación para su liberación y absorción por las células y componentes sanguíneos del cuerpo.

En condiciones favorables, las enzimas no se desgastan, por lo que una vez completada su tarea pasan a la siguiente. Teóricamente, la participación en los procesos metabólicos puede durar indefinidamente. Las principales direcciones en las que actúan las enzimas:

• anabolismo o síntesis de compuestos complejos a partir de sustancias simples para crear nuevos tejidos;
• catabolismo o proceso inverso que provoca la descomposición de sustratos complejos en sustancias más simples.

La función más importante de las enzimas es garantizar una digestión estable, como resultado de lo cual los componentes de los alimentos se descomponen y se preparan para la fermentación, excreción y absorción. El proceso se desarrolla en varias etapas:

1. La digestión comienza en la cavidad bucal, donde se encuentran las enzimas salivales (alimasas) que descomponen los carbohidratos.
2. Una vez en el estómago, la proteasa se activa para descomponer las proteínas.
3. Cuando los alimentos pasan al intestino delgado, la lipasa se une al proceso para descomponer las grasas. Al mismo tiempo, la amilasa finalmente convierte los carbohidratos.

En consecuencia, el 90% de todo el proceso digestivo ocurre en los intestinos, donde el cuerpo absorbe valiosos componentes que ingresan al torrente sanguíneo a través de millones de vellosidades del intestino delgado.

Hay 6 clases internacionales de enzimas:

• oxidorreductasas: aceleran las reacciones oxidativas;
• transferasas – transfieren componentes valiosos;
• hidrolasas: aceleran las reacciones de ruptura de enlaces complejos que involucran moléculas de agua;
• liasas: aceleran el proceso de destrucción de compuestos no acuosos;
• isomerasas: responsables de la reacción de interconversión en una molécula;
• ligasas: regulan las reacciones de unión de dos moléculas diferentes.

Cada clase de enzimas tiene subclases y 3 grupos:

1. Digestivos, que actúan en el tracto gastrointestinal y regulan los procesos de procesamiento de nutrientes con una mayor absorción en el torrente sanguíneo sistémico. Una enzima que se secreta y emulsiona en el intestino delgado y el páncreas se llama pancreática.
2. Productos alimenticios o vegetales que vienen con los alimentos.
3. Metabólicos, que se encargan de acelerar los procesos metabólicos intracelulares.

Las enzimas intestinales son un grupo que se divide en 8 categorías:

1. Alimasas contenidas en saliva, páncreas e intestinos. La enzima descompone los carbohidratos en azúcares simples para facilitar su absorción en la sangre.
2. Proteasas que son producidas por el páncreas y la mucosa gástrica. Llenan las secreciones del estómago y los intestinos. La tarea es digerir las proteínas y estabilizar la microflora gastrointestinal.
3. Lipasas producidas por el páncreas, pero que se encuentran en las secreciones gástricas. La tarea de las enzimas hidrolíticas es la descomposición y absorción de grasas.
4. Las celulasas son materiales que descomponen las fibras de las fibras.
5. La maltasa convierte las moléculas complejas de azúcar en glucosa, que se absorbe mejor.
6. Lactasa – destrucción de la lactosa.
7. La fitasa es una ayuda digestiva universal, especialmente en la síntesis de vitaminas B.
8. La sacarasa es la descomposición del azúcar.

Escasez

Con cualquier alteración ambiental, por ejemplo, un aumento o disminución de la temperatura, las sustancias enzimáticas se destruyen y se altera su emulsificación con otros componentes de los alimentos. Como resultado, los alimentos no se digieren lo suficiente, lo que provoca alteraciones en el tracto gastrointestinal. Como resultado, desarrollan:

• enfermedades del hígado, vesícula biliar, páncreas;
• trastornos dispépticos en forma de eructos, acidez de estómago, aumento de la formación de gases y flatulencias;
• fuertes dolores de cabeza;
• evacuaciones intestinales irregulares, incluido el estreñimiento crónico;
• mayor susceptibilidad a cualquier infección;
• insuficiencia del sistema endocrino;
• Obesidad, porque la grasa no se descompone.

Razones

Una nutrición regular y adecuada es la clave para el funcionamiento normal del cuerpo.

Comer en exceso y picar mientras viaja puede provocar una interrupción de la producción de enzimas.

Además de mantener condiciones normales en los intestinos, los alimentos procesados ​​térmicamente correctamente favorecen la entrada de coenzimas en el tracto gastrointestinal, que aumentan la actividad de sus propias enzimas. Las infracciones pueden ocurrir por las siguientes razones:

En condiciones desfavorables, las enzimas se destruyen, se modifica su estructura y se altera la capacidad para realizar funciones. Cada enzima emulsionada es sensible a temperaturas elevadas y fluctuaciones de pH. A medida que una persona envejece, el componente enzimático se produce un 13% menos cada diez años.

La falta de enzimas provoca una alteración de la función digestiva y la absorción de sustancias necesarias, que se manifiesta por los siguientes síntomas:

• constipación;
• hinchazón, flatulencia;
• Dolor de estómago;
• eructos;
• ardor con el desarrollo de reflujo ácido;
• Fallo de otros órganos y sistemas.

Si el estado carencial se vuelve crónico, se desarrollan una serie de patologías graves debido a la falta de material para mantener el funcionamiento estable de órganos y sistemas.

Métodos de reposición

Existen 5 enfoques para optimizar la síntesis de enzimas en el cuerpo:

1. El predominio de los alimentos crudos en la dieta, es decir, sin procesar.
2. Mastica bien. La función digestiva se desencadena mediante la masticación y la producción de saliva. Masticar chicle no cuenta, ya que el páncreas produce una dosis doble de enzimas que no tienen nada que descomponer.
3. Reducir el contenido calórico de los alimentos. Esto ahorrará energía para la producción de enzimas.
4. Eliminando la influencia del estrés.
5. Tomar complementos dietéticos especiales y enzimas que compensen la falta de los propios.

Drogas populares

Existen varios tipos de remedios para reponer la deficiencia de las propias enzimas, que deben ser recetados por un médico basándose en un análisis preliminar y una evaluación del estado del intestino humano. El tratamiento se realiza con fármacos a base de:

• pancreatina - "Mezim Forte", "Creon", "Pankreon", "Penzital";
• pancreatina, celulosa, componentes biliares: "Festal", "Pankral", "Digestal";
• pancreatina con enzimas vegetales - "Merkenzym", "Wobenzym";
• enzimas simples: "Betaína", "Abomin".

Efectos secundarios

El uso prolongado de preparaciones enzimáticas conduce a:

• inhibición de la síntesis de las propias enzimas;
• deficiencia de hierro;
• desarrollo de reacciones alérgicas debido a intolerancia a la composición;
• empeoramiento del estreñimiento debido a una mala alimentación durante el tratamiento.

Biología

Biología - Enzimas Digestivas - Enzimas Digestivas Humanas

3. Enzimas digestivas humanas

Cavidad bucal

Las glándulas salivales secretan alfa-amilasa en la cavidad bucal, que descompone el almidón de alto peso molecular en fragmentos más cortos y en azúcares solubles individuales.

Estómago

Las enzimas secretadas por el estómago se llaman enzimas gástricas.

• La pepsina es la principal enzima gástrica. Descompone las proteínas en péptidos.
• La gelatinasa descompone la gelatina y el colágeno, los principales proteoglicanos de la carne.
• La amilasa gástrica descompone el almidón, pero tiene una importancia secundaria en relación con las amilasas de las glándulas salivales y el páncreas.
• La lipasa gástrica descompone los aceites de tributirina y desempeña un papel menor.

Intestino delgado

Enzimas pancreáticas

El páncreas es la glándula principal del sistema digestivo. Secreta enzimas en la luz del duodeno.

• Proteasas:
  • La tripsina es una proteasa similar a la pepsina gástrica.
  • La quimotripsina también es una proteasa que descompone las proteínas de los alimentos.
  • carboxipeptidasa
  • Varias elastasas diferentes que descomponen la elastina y algunas otras proteínas.
• Nucleasas que descomponen los ácidos nucleicos ADN y ARN.
• Steapsin, que descompone las grasas.
• Amilasa, que descompone el almidón y el glucógeno, así como otros carbohidratos.
• La lipasa pancreática es una enzima esencial en la digestión de las grasas. Actúa sobre las grasas previamente emulsionadas por la bilis secretada por el hígado a la luz intestinal.

Enzimas del intestino delgado

• Varias peptidasas, que incluyen:
  • La enteropeptidasa convierte el tripsinógeno en tripsina.
• Enzimas que descomponen los disacáridos en monosacáridos:
  • la sacarasa descompone la sacarosa en glucosa y fructosa;
  • la maltasa descompone la maltosa en glucosa;
  • la isomaltasa descompone la maltosa y la isomaltosa en glucosa;
  • La lactasa descompone la lactosa en glucosa y galactosa.
• La lipasa intestinal descompone los ácidos grasos.
• Erepsina, una enzima que descompone las proteínas.

Microflora intestinal

Los microorganismos que viven en el intestino grueso humano secretan enzimas digestivas que ayudan a digerir ciertos tipos de alimentos.

• E. coli: promueve la digestión de la lactosa
• Lactobacilos: convierten la lactosa y otros carbohidratos en ácido láctico.

Pobiología.rf

Enzimas digestivas. Su significado.

Las enzimas son sustancias biológicamente activas de naturaleza proteica que pueden acelerar reacciones químicas. Sus moléculas tienen un centro activo: un grupo específico de aminoácidos. Al descomponer sustancias orgánicas en el canal digestivo, las enzimas actúan como catalizadores. Las enzimas digestivas se forman en las glándulas salivales y el estómago. Páncreas, intestinos.

Propiedades de las enzimas digestivas:

A) Especificidad: cada enzima descompone los nutrientes solo de un determinado grupo, por lo que se aíslan las enzimas:

• Los proteolíticos (pepsina, quimosina del jugo gástrico, tripsina y quimotripsina del jugo pancreático, enteroquinasa, aminopeptidasa, carboxipeptidasa del jugo intestinal) descomponen las proteínas en polímeros y aminoácidos;
• Los lipolíticos (lipasas del jugo gástrico, del jugo pancreático y del intestino delgado) descomponen las grasas en glicerol y ácidos grasos;
• Amilolítico (amilasa y maltasa de la saliva, amilasa, maltasa, lactasa, sacarosa del páncreas y del intestino delgado) descompone los carbohidratos en disacáridos y monosacáridos;
• Los nucleóticos (nucleasas del jugo pancreático y del intestino delgado) descomponen los ácidos nucleicos en nucleótidos;

B) Actúan en un determinado ambiente químico. La pepsina (una enzima del jugo gástrico) está activa solo en un ambiente ácido y se requiere un ambiente alcalino para el funcionamiento de las enzimas intestinales:

B) Actúan a una determinada temperatura. La temperatura óptima es de 36-37°C. Cuando estas condiciones cambian, la actividad enzimática cambia, lo que conduce a trastornos y enfermedades digestivas;

D) Alta actividad bioquímica (una pequeña cantidad de enzima puede descomponer una gran masa de materia orgánica).

α-amilasa– enzima hidrolítica, descompone el almidón y el glucógeno en maltosa. La enzima actúa hidrolizando los enlaces α-1,4 de los carbohidratos que consisten en unidades de α-D-glucosa. El resultado es la formación de dextranos, maltosa y varias moléculas de glucosa. La α-amilasa se produce principalmente en el páncreas (tipo P) y ligeramente en las glándulas salivales (tipo S), pero también se encuentra en otros tejidos (intestino delgado y grueso, músculos esqueléticos, ovarios). En los caballos, la amilasa está representada principalmente por la fracción β.

La enzima se excreta por los riñones. Por tanto, un aumento de la actividad de la amilasa sérica conduce a un aumento de la actividad de la amilasa urinaria. Sin embargo, la amilasa puede formar grandes complejos con inmunoglobulinas y otras proteínas plasmáticas y, por lo tanto, no pasa a través de los glomérulos, luego su contenido en el suero aumenta (macroamilasemia) y se observa actividad normal de la amilasa en la orina.

Indicaciones para el propósito del estudio.:

• Dolor a la palpación del abdomen;
• Sospecha de patología pancreática.

Unidad de medida: Unidades/l (u/l)
Intervalos de referencia:

Principio del método.

La α-amilasa cataliza la hidrólisis del 2-cloro-4-nitrofenil-maltotriósido (CNP-G3) a 2-cloro-4-nitrofenol (CNP). La actividad enzimática está determinada por la velocidad de formación de 2-cloro-4-nitrofenol, cuya densidad óptica se mide a 405 nm.

CNP – G3 → CNP + maltotriosa

Factores que distorsionan el resultado.:

• Hemólisis de la muestra (hemoglobina 2,5 g/l);
• Factores que aumentan los resultados:
  furosemida, diuréticos tiazídicos;
  estrógenos, cimetidina, sulfonamidas, tetraciclinas;
• Factores que reducen el resultado:
  esteroide anabólico;
  lipemia;
  EDTA, citrato, fluoruros, oxalatos

Interpretación de resultados:

Las pruebas de actividad de amilasa en suero y orina se utilizan ampliamente en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas como la pancreatitis aguda y crónica. La hiperamilasemia también puede ser causada por insuficiencia renal, dolor abdominal agudo, tumores de pulmón y ovario, lesiones de las glándulas salivales, macroamilasemia, cetoacidosis diabética, enfermedad del tracto biliar, traumatismo cerebral y medicamentos (opiáceos).

Promoción	Degradación
Pancreatitis (aguda, crónica, reactiva); quiste pancreático; bloqueo del conducto pancreático; macroamilasemia Paperas; Insuficiencia renal aguda y crónica; Envenenamiento; Diabetes mellitus; Hepatitis aguda, cirrosis biliar, enfermedades del tracto biliar (colelitiasis, colecistitis); Peritonitis aguda, vólvulo gástrico o intestinal; Insuficiencia renal; Desequilibrio electrolítico	Necrosis pancreática; tirotoxicosis; Envenenamiento con arsénico, barbitúricos, tetracloruro de carbono; Pancreatectomía; Toxicosis durante el embarazo; Uso de anticoagulantes

El diagnóstico clínico no debe basarse en los resultados de una sola prueba, sino que debe ser coherente con los resultados de los datos clínicos y de laboratorio.